R나세 R

RNase R

RNase R, 또는 Ribonuclease R은 3'-->5'' exeribonuclease이며, RNase II 슈퍼 패밀리에 속하며, RNA를 3' - 5' 방향으로 가수 분해하는 효소 그룹이다.RNAase R은 선택적 mRNA 저하, 특히 박테리아 내 비정지 mRNA에 관여하는 것으로 밝혀졌다.[1][2]RNase R은 많은 다른 유기체에서 동음이의어가 있다.

다른 큰 단백질의 일부가 RNase R과 매우 유사한 도메인을 가질 때, 이것을 RNase R 도메인이라고 부른다.

전이 및 리보솜 품질 관리에서의 역할

RNAase R은 번역 정확도를 보장하고, 정확한 RNA 성숙과 비정상적인 RNA의 제거를 보장하며, trans-translation 시스템에 의해 채용되어 손상된 mRNA를 분해한다.[3]

대장균에서 RNase R은 92 kD 단백질로, 시퀀스 특이성을 나타내지 않고 구조화된 RNA 기판을 분해할 수 있는 특성 용량을 가지고 있다.따라서 RNase R은 리보솜, 전이, 메신저, 소형 비코딩 RNA와 같은 기질에 작용한다.RNase R은 tmRNA와 smpB가 함유된 리보뉴클레오프로틴 복합체와 연관돼 있으며 냉간충격 하에서 tmRNA 개발에 관여하고 있다.[3]

RNase R은 리보솜과도 연관되어 있으며 품질관리 프로세스인 rRNA, 즉 리보솜 RNA에 참여한다.RNase R은 RRNA에 대한 시험관내 친화력을 가지고 있다.여러 RNA 품질 관리 경로에서 RNA R은 결함이 있는 RRNA 분자의 제거를 강화하여 주원인으로 작용한다.이 단백질은 또한 rRNA 전구체를 취급하고 리보솜의 무결성을 관찰하는데 중요하다.[3]

RNA소화

RNase R은 두 개의 저온 충격 영역, 즉 RNase 촉매 영역, S1 영역 및 기본 도메인을 가지고 있다.[4]

RNase R이 RNase II와 같은 다른 박테리아에 비해 RNA를 분해하는 데 더 활발하고 효과적이기 때문에 세포 내 RNase R의 과다 증가는 해롭다.[5]7개의 뉴클레오티드보다 짧은 3' 오버행으로 이중 가닥 RNA를 구성하는 기질 RNA 외에도 RNase R은 모든 선형 RNA를 저하시킬 수 있다.[6]진핵 선형 RNA의 방법론적 소화를 위해 RNase R은 3'에서 5'의 터무니없는 소화가 좋으나 RNase R 저항의 경우는 드물다.mRNA는 3의 끝에서 화학적으로 보호되지 않기 때문에, 5의 끝에서 캡 구조물에 의해 제공되는 보호와는 달리,[4] RNase R은 보호되지 않은 3의 끝에서 선형 mRNA를 성공적으로 저하시킨다.

참조

  1. ^ Cheng ZF, Deutscher MP (January 2005). "An important role for RNase R in mRNA decay". Molecular Cell. 17 (2): 313–8. doi:10.1016/j.molcel.2004.11.048. PMID 15664199.
  2. ^ Venkataraman K, Guja KE, Garcia-Diaz M, Karzai AW (2014). "Non-stop mRNA decay: a special attribute of trans-translation mediated ribosome rescue". Frontiers in Microbiology. 5: 93. doi:10.3389/fmicb.2014.00093. PMC 3949413. PMID 24653719.
  3. ^ a b c Domingues S, Moreira RN, Andrade JM, Dos Santos RF, Bárria C, Viegas SC, Arraiano CM (July 2015). "The role of RNase R in trans-translation and ribosomal quality control". Biochimie. 114: 113–8. doi:10.1016/j.biochi.2014.12.012. PMID 25542646.
  4. ^ a b Suzuki H, Tsukahara T (May 2014). "A view of pre-mRNA splicing from RNase R resistant RNAs". International Journal of Molecular Sciences. 15 (6): 9331–42. doi:10.3390/ijms15069331. PMC 4100097. PMID 24865493.
  5. ^ Cheng ZF, Deutscher MP (June 2002). "Purification and characterization of the Escherichia coli exoribonuclease RNase R. Comparison with RNase II". The Journal of Biological Chemistry. 277 (24): 21624–9. doi:10.1074/jbc.M202942200. PMID 11948193.
  6. ^ Vincent HA, Deutscher MP (October 2006). "Substrate recognition and catalysis by the exoribonuclease RNase R". The Journal of Biological Chemistry. 281 (40): 29769–75. doi:10.1074/jbc.M606744200. PMID 16893880.
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