아쿠아멜트

Aquamelt

아쿠아멜트는 자연적으로 수분이 많은 고분자 물질로, 제어된 응력 입력(기계적 또는 화학적)을 통해 환경 온도에서 굳을 수 있다.null

수소 본딩의 변화를 통해 적용된 작업을 '잠금'할 수 있다는 점이 독특해 일반 폴리머보다 약 1000배 적은 에너지로 가공할 수 있다.[1]이것은 최근에 고고학자인 생물다양성자, 실크에 대해 보여지고 있지만,[2] 고체화의 메커니즘은 많은 다른 생물학적 물질에 내재되어 있는 것으로 생각된다.[3][4]null

발견 및 메커니즘

아쿠아멜트는 전단 유도 편광영상(SIPLI)을 이용한 중국 누에(봄비x모리)와 녹인 고밀도 폴리에틸렌(HDPE)[2]의 회전원료를 비교한 결과 새로운 종류의 고분자재로 정의됐다.[5]null

현재 전단 유도 섬유화에 대한 이해는 폴리머 체인이 다음의 일련의 단계를 거쳐야 한다 i) 롱 체인 분자가 늘어나며, iii) 영구 점핵을 형성해야 하며, iii) 이 흐름 아래에서 행으로 정렬된 후 iv) 성장하여 결정성 섬유질을 생성해야 한다.[2]이러한 섬유질이 남아 있으려면 시료 온도를 폴리머 용융점 이하로 낮춰야 한다.이 과정은 단백질이 정렬(재전개), 핵(거명), 결정화(aggregate)하는 천연 실크 폴리머의 섬유유전성과 유사하다.그러나 실크의 경우, 섬유질은 온도 저하 없이 지속된다.[6][7]null

고분자적 관점에서 보면 두 과정은 밀접하게 결합되어 있는 물과 토종 단백질의 독특한 상호작용 때문에 유사하다고 생각된다.[3][4]용해된 개별 폴리머 체인과 마찬가지로, 고유 단백질과 밀접하게 결합된 물 분자는 용액이 아닌 하나의 가공 가능한 실체로 간주될 수 있으며, 나노콤포사이트는 "아쿠아멜트"라고 불린다.null

일반적인 폴리머와 아쿠아멜트 사이의 차이는 아쿠아멜트의 환경 온도에서의 스트레스에 대응하여 굳히는 능력에 의해 강조된다.이는 가해지는 스트레스가 단백질에서 밀접하게 결합된 물을 분리하기에 충분할 때 발생하며, 나노콤포사이트를 분열시킨다.이것은 단백질에 대한 순응적 변화와 단백질 사슬 사이에 수소 결합을 형성하고 그에 따른 고체화를 형성할 확률을 증가시킨다.[4]멀티스케일 구조, 즉 섬유 또는 거품은 방향 응력장과 아쿠아멜트의 자체 조립 특성 조합의 결과물이다.[7][8]null

잠재적 용도

아쿠아멜트는 합성 고분자 생산에 대한 현재의 용액에 비해 몇 가지 장점을 제공한다.첫째로, 그것들은 생산용 석유에 의존하지 않고 자연적으로 공급되며 재활용가능하고 생분해 가능하다.둘째로, 그것들은 실온과 압력에서 처리될 수 있으며, 그 결과 고체화 과정에서 나온 부산물로 물만 생성된다.세 번째, 실크와 고밀도 폴리에틸렌 피드스톡에 대해 수행한 작업 계산은 고체화를 시작하기 위해 필요한 전단 에너지의 양에서 10배의 차이를 보였다.[9]가공 온도를 고려할 때 고체화를 거치는 에너지 요구량의 차이는 합성 폴리머에 비해 아쿠아멜트의 경우 천 배 적다.[1]null

참조

  1. ^ a b "How Silkworms Beat Polymer Scientists - The Aquamelt Secret". Science Debate. 25 November 2011. Retrieved 10 April 2012.
  2. ^ a b c Holland, C; Vollrath, F; Ryan, A; Mykhaylyk, O (2012). "Silk and Synthetic Polymers: Reconciling 100 Degrees of Separation". Advanced Materials. 24 (1): 105–109. doi:10.1002/adma.201103664. PMID 22109705.
  3. ^ a b Porter, D; Vollrath, F (2008). "The role of kinetics of water and amide bonding in protein stability". Soft Matter. 4 (1): 328–336. Bibcode:2008SMat....4..328P. doi:10.1039/B713972A.
  4. ^ a b c Porter, D; Vollrath, F (2012). "Water mobility, denaturation and the glass transition in proteins". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics. 1824 (6): 785–791. doi:10.1016/j.bbapap.2012.03.007. PMID 22465032.
  5. ^ Mykhaylyk, O (2010). "Time-resolved polarized light imaging of sheared materials: application to polymer crystallization". Soft Matter. 6 (18): 4430–4440. Bibcode:2010SMat....6.4430M. doi:10.1039/C0SM00332H.
  6. ^ Boulet-Audet, M; Vollrath, F; Holland, C (2011). "Rheo-attenuated total reflectance infrared spectroscopy: a new tool to study biopolymers". Physical Chemistry Chemical Physics. 13 (9): 3979–3984. Bibcode:2011PCCP...13.3979B. doi:10.1039/C0CP02599B. PMID 21240437.
  7. ^ a b Holland, C; Urbach, J; Blair, D (2012). "Direct Visualization of Shear Dependent Silk Fibrillogenesis" (PDF). Soft Matter. 8 (9): 2590–2594. Bibcode:2012SMat....8.2590H. doi:10.1039/C2SM06886A. Archived from the original (PDF) on 2019-12-20.
  8. ^ Guan, J; Porter, D; K, Tian; Zhengzhong, S; Chen, X (2010). "Morphology and mechanical properties of soy protein scaffolds made by directional freezing". Journal of Applied Polymer Science. 118 (3): 328–336. doi:10.1002/app.32579.
  9. ^ Chelsea Whyte (23 November 2011). "Face-to-face with the super-efficient silkworm". New Scientist. Retrieved 10 April 2012.