MinE

MinE 단백질은 E.coli에서 보는 바와 같이 세포의 중간 영역을 특정하기 위한 수단으로 박테리아 세포 분열 이전에 극에서 극까지의 진동을 발생시키는데 필요한 MinB 피연산자에 의해 인코딩된 Min 시스템의 세 가지 단백질 중 하나이다.

역사

MinE는 처음에는 세포 중심에서 정적 링으로 조립할 것으로 생각되어, MinCD 억제 복합체가 그곳에 위치하여 결합하는 것을 방지하고 대신 각 박테리아 극을 차지하도록 복합체에 영향을 주었다.^[1] 라스킨과 드 보어는 후에 Min 단백질의 동적 상호작용을 밝혀냈는데, 여기서 단백질들 사이의 불안정한 상호작용이 극과 극의 진동으로 이어져 세포 중심에서 MinCD 복합체의 농도가 낮아지는 결과를 낳았다.

함수

MinE는 중간 셀 분할 사이트에서 MinCD 분할 억제제의 활동에 대항하는 위상학적 특수성 요인이다.MinE는 조광기 역할을 하며 막 결합형 MinCD 콤플렉스에 결합하여 결합 역학을 변화시킨다.MinE는 멤브레인 결합 활성을^[2] 가지고 있으며 멤브레인 위에서만 MinD와 상호작용할 수 있어 MinE 활동에 취약하게 만드는 인지질과의 상호작용 시 MinD의 순응적 변화를 제안한다.^[3]MinE는 막과의 MinD 상호작용을 긍정적이고 부정적으로 조절한다.^[3]

삭제 분석 결과 MinE에는 각각 별도의 기능을 가진 두 개의 관심 영역이 존재하는 것으로 나타났다.^[4]N-Terminal 도메인은 MinD와 상호작용하고 MinCD 매개분할 억제에 대항하여 MinD의 ATPase 활동을 자극하는데 필요하고^[1] 충분한 반-MinCD 도메인을 포함하고 있어 ATP 가수분해 후 MinD가 막에서 분리되는 결과를 초래한다.^[5][6]MinE는 또한 각 극 근처에 고리를 형성하는 것으로 알려져 있다.이 링 구조의 목적은 막 결합형 MinD의 방출을 촉진하여 Min 단백질 국산화라는 지역적 특수성을 부여하기 위함이다.^[7]

구조

잘린 MinE의 핵자기공명(NMR) 분광법을 통해 두 개의 반병렬 베타 가닥과 함께 긴 알파 helix가 드러났다.이러한 구조는 알파/베타 구조물의 상호작용으로 호모디머화를 중재하기 위해 가설되었다.이러한 구조 연구들은 또한 MinE 링 구조가 실제로 이러한 알파와 베타 단위의 상호작용의 함수로서 복합 필라멘트 구조를 형성할 수 있다는 이론을 뒷받침한다.또한 MinE가 잠재적으로 더 높은 순서의 구조를 형성할 수 있으며 단순히 링 형성에 국한되지 않을 수 있다는 가설이 제기되었다.^[8]

MinE의 고차 중합 구조를 해명하고 나머지 Min 시스템에 대한 역학 관계를 결정하기 위해서는 추가적인 구조 연구와 분자 영상이 필요하다.최근에는 이 시스템의 한계를 탐구하기 위해 연산 모델이 적용되고 있다.^[9]

참조