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단백질의 원형 순열

Circular permutation in proteins
두 개의 단백질에서 원형 순열의 도식적 표현.첫 번째 단백질(외부 원)은 a-b-c 순서가 있다.순열 후 두 번째 단백질(내부 원)에는 c-a-b 순서가 있다.N과 C라는 글자는 단백질 배열의 아미노-카복시-터미니 위치 및 그 위치가 서로에 대해 어떻게 변화하는지 나타낸다.

원형 순열은 단백질들 사이의 관계인데, 단백질들이 그들의 펩타이드 순서에서 아미노산의 순서를 바꾼 것이다.결과는 연결성은 다르지만 전체적으로 유사한 3차원(3D) 형태를 갖는 단백질 구조다.1979년, 첫 번째 원형 순열 단백질 쌍인 콩카나발린 A와 렉틴이 발견되었는데, 2000년 이상 그러한 단백질은 현재 알려져 있다.

원형 순열화는 진화적 사건, 변환 후 수정 또는 인위적으로 조작된 돌연변이의 결과로 발생할 수 있다.원형 순열 단백질의 진화를 설명하기 위해 제안된 두 가지 주요 모델은 중복과 핵분열과 핵융합에 의한 순열이다.복제에 의한 순열은 단백질의 중복 부분이 제거되기 전에 유전자가 복제를 통해 탠덤 반복을 형성할 때 발생한다; 이 관계는 사포신과 스와포신 사이에서 발견된다.핵분열과 핵융합은 니코틴아미드 뉴클레오티드 트랜스수소화에서와 같이 부분 단백질이 융합되어 단일 폴리펩타이드를 형성할 때 발생한다.

원형 순열은 촉매 활성이나 온도 조절 능력을 개선하거나 원래 단백질의 특성을 조사하기 위해 실험실에서 정기적으로 설계된다.

시퀀스 정렬과 구조 정렬을 위한 전통적인 알고리즘은 단백질 사이의 원형 순열을 감지할 수 없다.이를 극복하고 위상 독립적인 유사점을 탐지할 수 있는 새로운 비선형 접근법이 개발되었다.

역사

원형 순열에 의해 관련되는 두 개의 단백질.단백질 데이터 뱅크(PDB: 3cna)의 콘카나발린 A(왼쪽)와 PDB:2pel의 땅콩 렉틴(오른쪽)이 호몰로릭한 것이 좋다.단백질의 종단부는 청색과 녹색 구에 의해 강조되며, 잔류물의 순서는 청색(N-terminus)에서 녹색(C-terminus)으로 경사로 표시된다.두 단백질의 3D 접힘은 매우 유사하지만, N-와 C-종단부는 단백질의 서로 다른 위치에 위치한다.[1]

1979년 브루스 커닝햄과 그의 동료들은 자연에서 원형 순열 단백질의 첫 번째 사례를 발견했다.[1]렉틴 단백질 파빈의 펩타이드 시퀀스를 결정한 후, 그들은 끝이 원형 순열된 것을 제외하고 알려진 단백질인 콩카나발린 A와 유사함을 발견했다.이후 작업에서 두 사람[2] 사이의 원형 순열을 확인하였고, 콩카나발린 A가 갈라짐과 특이한 단백질 레깅을 통해 번역[3] 후 순열된다는 것을 보여주었다.[4]

자연적으로 원형으로 퍼밍된 단백질이 발견된 후, 연구원들은 이 과정을 모방할 수 있는 방법을 찾았다.1983년 데이비드 골든버그와 토마스 크라이튼은 종단부를 화학적으로 결속시켜 주기적인 단백질을 만든 다음 트립신을 사용하여 다른 곳에 새로운 종단부를 도입함으로써 원형으로 순열된 형태의 단백질을 만들 수 있었다.[5]1989년에 카롤린 루거와 그녀의 동료들은 DNA를 조심스럽게 조각하고 묶음으로써 순환 순열을 만드는 유전적 방법을 도입했다.[6]이 방법은 임의의 사이트에 순열이 도입될 수 있도록 했다.[6]

변환 후 원형 순열의 초기 발견과 원형 순열체의 진화를 위한 가능한 유전 메커니즘의 제안에도 불구하고, 1995년에야 최초의 원형 순열 유전자가 발견되었다.사포신은 인간 내 지질의 진통제 발현과 항원 발현에 관여하는 단백질의 일종이다.크리스 폰팅과 로버트 러셀은 식물 아스파르트 단백질 분해효소에 삽입된 사포신의 원형 퍼머 버전을 확인했는데, 이 버전에서는 스와포신이라는 별명이 붙었다.[7]사포신과 스와포신은 두 개의 자연 유전자가 원형 순열과 관련된 것으로 알려진 첫 번째 사례였다.[7]

원형 순열과 관련된 단백질 쌍의 수백 가지 예가 자연에서 발견되거나 실험실에서 생산되었다.2012년 2월 현재 원형순열 데이터베이스는[8] 알려진 구조를 가진 2,238개의 원형순열 단백질 쌍을 포함하고 있으며, 그 외에도 구조물이 없는 것으로 알려져 있다.[9]사이베이스 데이터베이스는 순환형 단백질을 수집하는데, 그 중 일부는 순환형 야생형 단백질의 변형이다.[10]SISYPHUS는 비종교적 관계를 가진 단백질의 수작업 정렬 컬렉션을 포함하고 있는 데이터베이스로, 그 중 몇몇은 원형 순열을 가지고 있다.[11]

진화

현재 원형 순열 단백질의 진화를 설명하기 위해 사용되고 있는 두 가지 주요 모델이 있는데, 중복과 핵분열에 의한 순열과 핵융합이다.두 모델은 이들을 뒷받침하는 설득력 있는 사례를 갖고 있지만 진화에서 각 모델의 상대적 기여는 여전히 논의 중이다.[12]"자르고 붙이기"[13] 또는 "외부 셔플링"[14]과 같은 다른 덜 일반적인 메커니즘이 제안되었다.

중복에 의한 순열

순환 순열을 생성하기 위한 중복 메커니즘에 의한 순열.첫째, 유전자 1-2-3을 복제하여 1-2-3-1-2-3을 형성한다.다음으로 첫 번째 도메인 2 앞에 스타트 코돈이, 두 번째 도메인 1 뒤에 스톱 코돈이 도입되어 중복 부분을 제거하고 원형 순열유전자 2-3-1이 발생한다.

원형 순열의 진화를 위해 제안된 가장 초기 모델은 중복 메커니즘에 의한 순열이다.[1]이 모델에서, 전구 유전자는 큰 탠덤 반복을 형성하기 위해 먼저 중복과 융합을 겪는다.다음으로, 복제 유전자의 해당 위치에 시작 코돈과 정지 코돈이 도입되어 단백질의 중복 부분을 제거한다.

복제 메커니즘에 의한 순열의 한 가지 놀라운 예측은 중간 순열이 발생할 수 있다는 것이다.예를 들어, 단백질의 복제 버전은 여전히 기능적이어야 한다. 그렇지 않으면 진화는 그러한 단백질에 대해 빠르게 선택될 것이기 때문이다.마찬가지로 종단 하나만 잘린 부분 중복 중간자도 기능해야 한다.그러한 매개체는 DNA 메틸전달효소와 같은 단백질 계열에서 광범위하게 기록되어 왔다.[15]

사포신 및 스와포신

사포신과 스와포신 사이의 제안된 관계.그들은 비슷한 유전자에서 진화했을 수도 있다.[7]둘 다 네 개의 알파 나선형으로 구성되며, 나선의 순서는 서로 상대적으로 순열된다.

중복에 의한 순열의 예로는 사포신과 스와포신의 관계를 들 수 있다.사포신은 보존도가 높은 당단백질이며, 약 80개의 아미노산 잔류물이 길고 4개의 알파 나선 구조를 이루고 있다.그들은 시스틴 잔여물과 글리코실레이션 부위의 거의 동일한 위치를 가지고 있다.사포신을 암호화하는 cDNA 시퀀스를 프로사포신이라고 한다.사포신 A, B, C, D 등 네 가지 갈라진 제품의 전구체다.네 개의 사포신 영역은 아마도 조상 유전자의 두 개의 탠덤 복제에서 비롯되었을 것이다.[16]이 반복은 발전소 고유 삽입물(PSI)과의 관계 진화를 위한 메커니즘을 제시한다.PSI는 식물에서만 발견되는 영역으로, 약 100개의 잔류물로 구성되며, 공장 아스파르트 프로테아제에서도 발견된다.[17]사포신 유사 단백질 계열(SAPLIP)에 속하며 N-, C-종단기가 '교체'되어 있어 헬리코신의 순서가 사포신과 비교했을 때 3-4-1-2로 되어 있어 '스파포신'이라는 이름이 붙는다.[7][18]

핵분열과 핵융합

원형 순열의 핵분열과 핵융합 메커니즘.두 개의 분리된 유전자가 발생한다(잠재적으로 단일 유전자의 핵분열로 인해).유전자가 서로 다른 순서에 따라 두 개의 직교로 융합하면 순환 순열이 일어난다.

원형 순열의 진화를 위한 또 다른 모델은 핵분열과 핵융합 모델이다.그 과정은 두 개의 부분적인 단백질로 시작한다.이것들은 두 개의 독립적인 폴리펩타이드(예: 헤테로디머의 두 부분)를 나타낼 수도 있고, 원래 두 개의 폴리펩타이드로 되기 위해 핵분열 사건을 겪은 단일 단백질의 절반이었을 수도 있다.

이 두 단백질은 나중에 서로 융합되어 하나의 폴리펩타이드로 형성될 수 있다.어떤 단백질이 먼저 나오든 상관없이 이 융합 단백질은 비슷한 기능을 보일 수 있다.따라서 두 단백질 사이의 융합이 진화에서 두 번 발생하지만(동일한 종 내의 파라로그 사이 또는 다른 종의 직교 사이) 다른 순서로 발생한다면, 결과적인 융합 단백질은 순환 순열에 의해 연관될 것이다.

핵분열과 핵융합 메커니즘에 의해 진화된 특정 단백질의 증거는 관련 종에서 독립된 폴리펩타이드로서 순열의 반쪽을 관찰하거나, 두 반쪽이 분리된 폴리펩타이드로서 기능할 수 있다는 것을 실험적으로 입증함으로써 제공될 수 있다.[19]

트랜스수소효소

다양한 유기체의 트랜스수소효소는 세 가지 다른 영역 배열에서 발견될 수 있다.소의 경우 3개 영역이 순차적으로 배열된다.세균 대장균, Rb. capsulatus, R. rubrum에서 트랜스수소효소는 2~3개의 서브유닛으로 구성되어 있다.마지막으로, 양성자 E. tenella에서 나오는 트랜스수소효소는 소의 트랜스수소효소에 비례하여 원형으로 순열된 단일 서브 유닛으로 구성된다.[20]

핵분열과 핵융합 메커니즘의 예는 니코틴아마이드 뉴클레오티드 트랜스수소화에서 찾을 수 있다.[20]이것들은 투과형 양성자 변환에 결합된 반응으로 NAD(H)와 NADP(H) 사이의 수화 이온의 전달을 촉매하는 막 결합 효소들이다.박테리아, 원생동물, 상위 진핵생물에서 서로 다른 배열로 발견할 수 있는 3대 기능단위(I, II, III)로 구성된다.계통학적 분석은 도메인 배열의 세 그룹이 독립적으로 획득되고 융합되었음을 시사한다.[12]

그 밖에 원형 순열로 이어질 수 있는 공정

변환 후 수정

위에서 언급한 두 가지 진화모델은 유전자가 원형으로 서열되어 전사 후 원형으로 서열된 mRNA가 되는 방법을 기술하고 있다.단백질은 또한 기저 유전자를 허락하지 않고 변환 후 수정을 통해 순환적으로 퍼머할 수 있다.원형 순열은 콩카나발린 A의 경우와 같이 자가투석을 통해 자연적으로 발생할 수 있다.[4]또는 순열은 제한 효소와 연대를 필요로 할 수 있다.[5]

단백질 공학에서의 역할

많은 단백질들은 3D 공간에 그들의 종단부를 가까이 위치시킨다.[21][22]이 때문에 단백질의 원형 순열을 설계하는 것이 종종 가능하다.오늘날, 원형 순열은 표준 유전학 기법을 사용하여 실험실에서 일상적으로 생성된다.[6]일부 순열 부위는 단백질이 올바르게 접히는 것을 방지하지만, 원래의 단백질과 거의 동일한 구조와 기능을 가진 순열제가 많이 만들어졌다.

단백질의 순환 퍼머턴트를 만드는 동기는 다양할 수 있다.과학자들은 다음과 같은 단백질의 성질을 개선하고자 할 수 있다.

  • 단백질 분해 민감도를 낮추십시오.단백질이 분해되는 속도는 세포 내 그들의 활동에 큰 영향을 미칠 수 있다.종단부는 종종 단백질 보호에 접근할 수 있기 때문에, 접근성이 낮은 종단부를 가진 원형 순열 단백질을 설계하면 세포 내 해당 단백질의 수명을 늘릴 수 있다.[23]
  • 촉매 활성도를 개선하십시오.단백질을 순환적으로 허용하는 것은 때때로 그것이 화학 반응을 촉진하는 속도를 증가시켜 더 효율적인 단백질로 이끌 수 있다.[24]
  • 기질 또는 리간드 결합을 변경한다.단백질을 순환적으로 허용하면 기질 결합이 상실될 수 있지만 간혹 새로운 리간드 결합 활동이나 기질 특이성 변화를 초래할 수 있다.[25]
  • 온도 조절 기능 개선.더 넓은 범위의 온도와 조건에 걸쳐 단백질을 활동적으로 만드는 것은 그들의 효용을 향상시킬 수 있다.[26]

또는 과학자들은 다음과 같은 원래의 단백질의 성질에 관심을 가질 수 있다.

  • 순서를 접다.매우 빠른 시간 척도로 인해 단백질 접힘의 다른 부분이 어려운 순서를 결정하는 것.원형 순열 단백질은 종종 다른 순서로 접혀 원래의 단백질의 접힘에 대한 정보를 제공한다.[27][28][29]
  • 필수 구조 요소.인공 원형 순열 단백질은 단백질의 일부를 선택적으로 삭제할 수 있다.이것은 어떤 구조적 요소가 필수적인지 아닌지에 대한 통찰력을 준다.[30]
  • 분기 구조를 수정하십시오.원형 순열 단백질은 야생형 단백질과는 다른 4분위 구조를 갖는 것으로 나타났다.[31]
  • 다른 단백질을 삽입할 장소를 찾아라.하나의 단백질을 하나의 영역으로 다른 단백질에 삽입하는 것은 유용할 수 있다.예를 들어 녹색 형광 단백질(GFP)에 칼모듈린을 삽입해 연구자들이 분할-GFP의 형광을 통해 칼모듈린의 활성을 측정할 수 있도록 했다.[32]원형 순열화의 도입을 용인하는 GFP 영역은 두 단백질의 기능을 유지하면서 다른 단백질의 첨가를 수용하는 경우가 많다.
  • 새로운 생체 촉매와 바이오센서의 설계.원형 순열을 도입하는 것은 특정 화학 반응을 촉진하기 위한 단백질을 [24][33]설계하거나 단백질을 사용하여 특정 분자의 존재를 감지하는 데 사용될 수 있다.예를 들어, 위에서 설명한 GFP-칼모둘린 핵융합은 샘플 내 칼슘 이온의 수준을 검출하는 데 사용될 수 있다.[32]

알고리즘 탐지

많은 시퀀스 정렬과 단백질 구조 정렬 알고리즘은 선형 데이터 표현을 가정하여 개발되었으며, 따라서 단백질 사이의 원형 순열을 검출할 수 없다.[34]순환 순열에 의해 관련되는 단백질을 정확하게 정렬하는 데 문제가 있는 자주 사용되는 방법의 두 가지 예는 동적 프로그래밍과 많은 숨겨진 마르코프 모델이다.[34]이것들의 대안으로, 다수의 알고리즘이 비선형 접근법 위에 구축되어 위상에 독립적인 유사점을 탐지하거나 동적 프로그래밍의 한계를 우회할 수 있는 수정을 채택할 수 있다.[34][35]아래 표는 그러한 방법들의 집합이다.

알고리즘은 필요한 입력 유형에 따라 분류된다.염기서열 기반 알고리즘은 정렬을 만들기 위해 두 단백질의 염기서열만 필요로 한다.[36]염기서열 방법은 일반적으로 빠르고 순환 순열 단백질 쌍을 위해 전체 게놈을 검색하는 데 적합하다.[36]구조 기반 방법은 두 단백질의 3D 구조를 고려해야 한다.[37]염기서열 기반 방법보다 느리게 나타나는 경우가 많지만, 염기서열 유사성이 낮은 원거리 관련 단백질 사이의 원순열을 검출할 수 있다.[37]일부 구조 방법은 위상 독립적이며, 이는 또한 원형 순열보다 더 복잡한 재배열을 감지할 수 있다는 것을 의미한다.[38]

이름 유형 설명 작가 연도 유용성 참조
FB플롯 순서 차최적 시퀀스 선형의 점 그림 그리기 주커 1991 [39]
바하르 외 구조, 위상 독립 단백질의 위상 독립적 비교에 기하학적 해싱 사용 바하르 외 1993 [35]
울리엘 앳 알 순서 원형 순열 탐지를 위한 시퀀스 비교 알고리즘의 작동 방법 첫 번째 제안 울리엘 외 1999 [36]
시바 구조 SEBA 알고리즘을 사용하여 컷 포인트를 반복적으로 개선하면서 다양한 순열 지점에 대한 구조 정렬을 생성한다. 정앤리 2001 [14]
멀티프로트 구조, 토폴로지 독립 시퀀스 순서 독립적인 다중 단백질 구조 정렬 계산 샤츠키 2004 서버, 다운로드 [38]
라소돔 순서 수정된 Needleman 및 Wunsch 시퀀스 비교 알고리즘 웨이너 외 2005 다운로드. [34]
CPSARST 구조 RST(Ramachandran sequential transformation) 알고리즘을 사용하여 단백질 구조를 1차원 텍스트 문자열로 설명한다.시퀀스 표현과 "이중 필터-앤-refine" 전략을 중복하여 원형 순열 감지 로, 류 2008 서버 [40]
갱스타+ 구조 두 가지 단계로 작동:1단계에서는 이차 구조 요소를 기반으로 거친 선형을 식별한다.2단계는 잔여물 레벨에서 정렬을 재조정하고 루프 영역으로 확장한다. 슈미트 갠너 외 2009 서버, 다운로드 [41]
사나 구조 초기 정렬된 조각 쌍(AFP) 감지가능한 AFP 네트워크를 구축하십시오.성분을 그래프에 연결하려면 랜덤메이트 알고리즘을 사용하십시오. 왕 외 2010 다운로드. [42]
CE-CP 구조 콤비네이터 확장 알고리즘 위에 구축됨.정렬하기 전에 원자가 중복되고 정렬 후 결과가 잘림 블리븐 외 2015 서버, 다운로드 [43]
톱매치 구조 위상 독립적인 단백질 구조 정렬을 계산할 수 있는 옵션 있음 시플 앤 위더슈타인 2012 서버, 다운로드 [44]

참조

본 기사는 CC BY 4.0 라이센스(2012)에 따라 다음과 같은 출처에서 개작되었다. Spencer E. Bliven; Andreas Prlić (2012). "Circular permutation in proteins". PLOS Computational Biology. 8 (3): e1002445. doi:10.1371/JOURNAL.PCBI.1002445. ISSN 1553-734X. PMC 3320104. PMID 22496628. Wikidata Q5121672.

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