엽록체 DNA

Chloroplast DNA
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니코티아나 타바쿰의 엽록체 DNA의 엽록체 DNA 인터랙티브 유전자 지도내부에 라벨이 부착된 부분들은 DNA의 B 가닥에 위치하며, 외부에 라벨이 부착된 부분들은 A 가닥에 위치한다.노치는 인트론을 나타낸다.

엽록체 DNA(cpDNA)는 엽록체에 위치한 DNA로, 일부 진핵생물의 세포 내에 위치한 광합성 유기체다.엽록체들은 다른 종류의 플라스티드와 마찬가지로 세포핵에서 분리된 게놈을 포함하고 있다.엽록체 DNA의 존재는 1959년 생화학적으로 확인되었고,[1] 1962년 전자 현미경 검사에 의해 확인되었다.[2]엽록체가 리보솜을[3] 함유하고 단백질 합성을[4] 한다는 발견은 엽록체가 유전적으로 반자율적이라는 것을 밝혀냈다.최초의 완전한 엽록체 게놈 염기서열은 1986년에 출판되었고, 스기우라 및 동료들에 의한 니코티아나 타바쿰(담배)과 오제키 외 연구원에 의한 마르코티아 폴리모르파(리버포트)가 출판되었다.[5][6]이후 다양한 종의 엽록체 DNA 수백 개가 염기서열 처리됐다.

분자구조

모델 꽃식물(아랍디옵시스 탈리아나: 브라시카과)의 엽록체 DNA 지도 154kb는 유전자와 역반사 반복을 보여준다.

엽록체 DNA는 원형이며, 일반적으로 12만~170,000개의 염기쌍이다.[7][8][9]그들은 약 30-60마이크로미터의 등고선 길이를 가질 수 있고, 질량은 약 8천만–1억 3천만 달톤이다.[10]

대부분의 엽록체들은 그들의 전체 엽록체 게놈을 하나의 큰 고리로 결합시킨다. 비록 다이노피테 조류는 주목할 만한 예외지만, 그들의 게놈은 각각 2,000–10,000개의 염기쌍을 가진 약 40개의 작은 플라스미드로 분할된다.[11]미니사이클로마다 1~3개의 유전자가 들어 있지만,[11] 부호화 DNA가 없는 빈 플라스미드도 발견됐다.

엽록체 DNA는 오래 전부터 원형 구조를 가지고 있다고 생각되어 왔지만, 일부 증거는 엽록체 DNA가 더 일반적으로 선형 형태를 취한다는 것을 암시한다.[12]옥수수 엽록체 내 엽록체 DNA의 95% 이상이 개별 원이 아닌 가지 모양의 선형 형태로 관찰되었다.[11]

반전 반복측정

많은 엽록체 DNA에는 두 개의 역반복 반복측정기가 들어 있는데, 이는 짧은 단일복사구간(SSC)에서 긴 단일복사구간(LSC)을 분리한다.[9]

반전된 반복은 길이가 엄청나게 다양하며, 각각 4,000개에서 25,000개의 기본 쌍에 이른다.[11]식물의 역반복은 이 범위의 위쪽 끝에 있는 경향이 있으며, 각각은 20,000–25,000개의 염기쌍이 된다.[9][13]역반복부위에는 보통 리보솜 RNA 3개와 tRNA 2개가 들어 있지만 4개 또는 150개 이상의 유전자를 포함할 수 있도록 확대 또는 축소할 수 있다.[11]주어진 역반복 한 쌍이 완전히 동일한 경우는 드물지만, 그들은 항상 서로 매우 유사하며, 명백히 일치된 진화에서 기인한다.[11]

역반복 지역은 육지식물 중 보존도가 높고 변이도 거의 없다.[9][13]시아노박테리아와 다른 두 개의 엽록체 라인(글라우카스로도포체)에 유사한 역반복형이 존재하는데, 이는 완두콩의 DNA와 몇 개의 적조류[11] 같은 엽록체 DNA가 그 이후 역반복된 역반복형을 상실하였음에도 불구하고 엽록체보다 앞서 있다는 것을 암시한다.[11][13][14]빨간 알가 포르피라와 같은 다른 것들은 반전된 반복 중 하나를 뒤집었다.[11]역반복은 엽록체 유전체의 안정화에 도움을 줄 수 있는데, 역반복 부분 중 일부를 분실한 엽록체 DNA가 더 재배열되는 경향이 있기 때문이다.[14]

뉴클레오이드

각각의 엽록체는 어린 잎에 약 100개의 DNA를 포함하고 있으며, 오래된 잎에는 약 15-20개의 DNA를 포함하고 있다.[15]그것들은 보통 몇 개의 동일한 엽록체 DNA 고리를 포함할 수 있는 뉴클레오이드에 포장된다.많은 뉴클레오이드들이 각각의 엽록체에서 발견될 수 있다.[10]

엽록체 DNA는 실제 히스톤과 관련이 없지만,[16] 홍조류에서 엽록체 DNA 링을 하나하나 으로 촘촘히 포장하는 엽록체 DNA에 의해 암호화된 히스톤 유사 엽록체 단백질(HC)이 발견됐다.[17]

원시적 홍조류에서는 엽록체 DNA 뉴클레오이드들이 엽록체 중앙에 군집하고, 녹색 식물과 녹조류에서는 뉴클레오이드들이 스트로마 전체에 분산된다.[17]

유전자 함량 및 플라스티드 유전자 발현

5000개 이상의 엽록체 게놈의 염기서열이 작성되었으며 NCBI 유기농 게놈 데이터베이스를 통해 접근할 수 있다.[18]최초의 엽록체 게놈은 1986년 담배(니코티아나 타바쿰)[19]와 간경화(Marchantia polymorpha)에서 서열화되었다.[20]시아노박테리아 신네초시스티스의 유전자 배열과 아라비도시스 엽록체 게놈의 유전자 배열의 비교를 통해 엽록체의 내생생균 기원을 확인할 수 있었다.[21][22]그것은 또한 시아노박테리아 조상으로부터 핵 게놈으로의 유전자 전달의 상당한 정도를 보여주었다.

대부분의 식물 종에서 엽록체 게놈은 약 120개의 유전자를 암호화한다.[23][24]유전자들은 주로 광합성 기계의 핵심 요소들과 그들의 표현과 조립에 관련된 요소들을 암호화한다.[25]육지식물의 종에 걸쳐 엽록체 게놈에 의해 암호화된 유전자의 집합은 상당히 보존되어 있다.여기에는 4개의 리보솜 RNA, 약 30개의 tRNA, 21개의 리보솜 단백질, 그리고 플라스티드 유전자 발현에 관여하는 플라스티드 인코딩 RNA 폴리머아제 복합체의 4개의 서브유닛이 포함된다.[25]거대 루비스코 소단위 및 28개의 광합성 태일라코이드 단백질이 엽록체 게놈 내에 암호화되어 있다.[25]

엽록체 게놈감소 및 유전자전달

시간이 지남에 따라 엽록체 게놈의 많은 부분이 숙주의 핵 게놈으로 전이되었는데,[7][8][26] 이 과정은 내생생물 유전자 전이라고 한다.그 결과 엽록체 게놈은 자유생존 시아노박테리아에 비해 크게 감소한다.엽록체는 60–100개의 유전자를 포함할 수 있는 반면 시아노박테리아는 종종 그들의 게놈에 1500개 이상의 유전자를 가지고 있다.[27]대조적으로, 박테리아를 포함한 다양한 기증자들로부터 유전자가 엽록체에게 옮겨진 알려진 사례는 극히 일부에 불과하다.[28][29][30]

내분비생물 유전자 전이란 우리가 많은 염색체 라인에서 잃어버린 엽록체들에 대해 아는 방법이다.설사 엽록체가 결국 소실된다 하더라도 그것이 전 숙주의 핵에 기증한 유전자가 지속되어 잃어버린 엽록체 존재에 대한 증거를 제공한다.예를 들어, 현재 디아톰(이형성체)이 적색 녹조에서 파생된 엽록체를 가지고 있지만, 이원자핵에 많은 녹색 녹조 유전자의 존재는 이아톰의 조상(아마도 모든 염색체들의 조상)이 어느 시점에 녹색 녹조에서 파생된 엽록체를 가지고 있었다는 증거를 제공하며, 이는 이후 적색 클로로플라자로 대체되었다.성인의[31]

육지식물의 경우, 핵에 있는 DNA의 약 11~14%는 엽록체,[32] 약 4,500개의 단백질 부호화 유전자에 해당하는 아라비도프시스에서는 최대 18%까지 추적할 수 있다.[33]최근에 육지 발전소에서 엽록체 DNA에서 핵 게놈으로 유전자가 옮겨진 일이 몇 번 있었다.[8]

엽록체에 의해 암호화된 단백질

엽록체에서 발견되는 약 3천 개의 단백질 중 95%는 핵 유전자에 의해 암호화된다.많은 엽록체 단백질 복합체는 엽록체 게놈과 숙주의 핵 게놈에서 나온 아유닛으로 이루어져 있다.결과적으로 단백질 합성은 엽록체와 핵 사이에서 조정되어야 한다.엽록체는 핵에서 유전자 발현을 조절하는 신호를 줄 수 있지만, 엽록체들은 대부분 핵 통제 하에 있다. 역행 신호라고 불린다.[34]

단백질 합성

엽록체 내의 단백질 합성은 엽록체 자체의 게놈에 의해 암호화된 RNA 중합효소에 의존하는데, 이는 박테리아에서 발견되는 RNA 중합효소와 관련이 있다.엽록체들은 또한 그 식물의 핵 게놈에 의해 암호화된 신비로운 두 번째 RNA 중합효소를 함유하고 있다.두 개의 RNA 중합체는 엽록체 게놈 내의 다른 종류의 촉진제를 인식하고 결합할 수 있다.[35]엽록체 속의 리보솜은 박테리아 리보솜과 비슷하다.[36]

플라스티드의 RNA 편집

RNA 편집은 단백질로 변환하기 전에 mRNA 대본에 뉴클레오티드를 삽입, 삭제, 대체하는 것이다.엽록체 내부의 산화성이 높은 환경은 돌연변이의 비율을 증가시키므로 기능적 시퀀스를 보존하기 위해 변환 후 수리가 필요하다.엽록체 편집체는 대본의 매우 구체적인 위치에서 C -> U와 U -> C를 대체한다.이것은 AUG 시작 코돈을 추가하거나 조기 UAA 중지 코돈을 제거하여 아미노산의 코돈을 변경하거나 비기능성 유사 동종을 복원할 수 있다.[37]

편집자는 편집 사이트의 업스트림 시스 시퀀스를 인식하고 바인딩한다.결합 사이트와 편집 사이트 사이의 거리는 편집체에 관여하는 유전자와 단백질에 따라 다르다.핵 게놈에서 추출한 수백 개의 서로 다른 PPR 단백질이 RNA 편집 과정에 관여한다.이들 단백질은 35 mer 반복 아미노산으로 구성되며, 그 순서는 편집된 대본을 위한 cis 결합 부위를 결정한다.[37]

간향류, 이끼, 양치류 등 기초육지식물은 수백 개의 편집 부위가 있는 반면, 개화식물은 보통 30~40개의 편집 부위가 있다.에피파거스 버진리아나 같은 기생식물은 RNA 편집의 손실을 보여 광합성 유전자의 기능을 상실한다.[38]

DNA 복제

CPDNA 복제의 선도적 모델

다중 D 루프 메커니즘을 통한 엽록체 DNA 복제.크리슈난 NM에서 각색한 라오 BJ의 논문 "유해산 엽록체 게놈 복제에 대한 비교 접근법"

엽록체 DNA(cpDNA) 복제 메커니즘은 결정적으로 결정되지 않았지만, 두 가지 주요 모델이 제안되었다.과학자들은 1970년대부터 전자현미경을 통해 엽록체 복제를 관찰하려고 시도해왔다.[39][40]현미경 실험의 결과는 엽록체 DNA가 이중 변위 루프(D-루프)를 사용하여 복제된다는 생각으로 이어졌다.D-루프가 원형 DNA를 통과하면서 케언스 복제 중간이라고도 하는 세타 중간 형태를 채택하고, 롤링 서클 메커니즘으로 복제를 완료한다.[39][12]복제는 특정 원점에서 시작한다.복제 포크가 여러 개 열려 복제 기계가 DNA를 복제할 수 있음복제가 계속되면 포크는 점점 커지고 결국 수렴하게 된다.새로운 cpDNA 구조는 분리되어 딸 cpDNA 염색체를 만든다.

초기 현미경 실험 외에도, 이 모델은 cpDNA에서 볼 수 있는 디아밍의 양에 의해서도 지지를 받고 있다.[39]탈염은 아미노군이 상실되었을 때 발생하며 염기변화를 초래하는 돌연변이다.아데닌이 탈염되면 히산산틴이 된다.저산산틴은 시토신(cytosine)에 결합할 수 있으며, XC 염기쌍을 복제하면 GC(thus, A → G 염기변경)가 된다.[41]

시간이 지남에 따라, DNA 서열의 기저 변화는 탈염 돌연변이에 의해 발생할 수 있다.아데닌이 탈염되면 히산산틴이 되어 시토신과 짝을 이룰 수 있다.복제하는 동안 시토신은 구아닌과 결합하여 A → G 염기변화를 일으킨다.

cpDNA에서는 몇 가지 A → G 디마미네이션 그라데이션이 있다.DNA는 단 한 번 좌초되었을 때 탈모에 걸리기 쉽다.복제 포크가 형성되면 복사되지 않는 가닥이 한 번 좌초되어 A → G 디아미네이션의 위험이 있다.따라서, 감광의 그라데이션은 복제 포크가 존재할 가능성이 가장 높고 처음 열었던 방향(가장 높은 그라데이션은 가장 긴 시간 동안 단일 좌초되었기 때문에 시작 부지에서 가장 가까울 가능성이 가장 높다)을 나타낸다.[39]이 메커니즘은 오늘날에도 여전히 선도적인 이론이다. 그러나 두 번째 이론은 대부분의 cpDNA가 실제로 선형이고 동음이의 재조합을 통해 복제된다는 것을 시사한다.그것은 또한 유전 물질의 소수만이 원형 염색체에 보관되고 나머지는 분기, 선형 또는 다른 복잡한 구조물에 보관된다고 주장한다.[39][12]

대체 복제 모델

cpDNA의 주요 경쟁 모델 중 하나는 대부분의 cpDNA가 선형이며 박테리오파지 T4와 유사한 동음이의 재조합과 복제 구조에 참여한다고 주장한다.[12]일부 식물은 옥수수와 같은 선형 cpDNA를 가지고 있으며, 과학자들이 아직 이해하지 못하는 복잡한 구조를 더 많이 포함하고 있다는 것이 밝혀졌다.[12] 그러나 오늘날 지배적인 견해는 대부분의 cpDNA가 원형이라는 것이다.CPDNA에 대한 최초의 실험이 수행되었을 때, 과학자들은 선형 구조에 주목했다. 그러나 그들은 이러한 선형 형태를 부러진 원들에 기인했다.[12]만약 cpDNA 실험에서 볼 수 있는 갈라지고 복잡한 구조가 실제이고 결합된 원형 DNA나 깨진 원의 유물이 아니라면, 복제의 D-루프 메커니즘은 그러한 구조들이 어떻게 복제되는지 설명하기에 불충분하다.[12]동시에 동질 재조합은 플라스텀에서 볼 수 있는 다중 A → G 그라데이션은 설명하지 않는다.[39]이 단점은 선형구조이론의 가장 큰 단점 중 하나이다.

단백질 타겟팅 및 수입

그렇게 많은 엽록체 유전자가 핵으로 이동한다는 것은 엽록체에서 번역되어야 할 많은 엽록체 단백질이 이제 세포질에서 합성된다는 것을 의미한다.이것은 이 단백질들이 다시 엽록소로 향해야 하고, 적어도 두 개의 엽록체 막을 통해 수입되어야 한다는 것을 의미한다.[42]

신기하게도, 유전자의 단백질 생산물의 약 절반은 엽록체 표적조차 되지 않는다.많은 사람들이 세포분열, 단백질 이동, 그리고 심지어 질병저항과 같은 새로운 기능을 맡으면서 퇴장하게 되었다.몇몇 엽록체 유전자들은 미토콘드리아 게놈에서 새로운 가정을 발견했는데, 대부분은 비기능성 유사 유전자가 되었다. 비록 몇몇 tRNA 유전자는 여전히 미토콘드리아에서 작용하고 있지만 말이다.[27](비록 많은 중등 plastids 바깥쪽 세포막이 호스트의 세포막에서 파생된 한계가 있기 때문에 시토졸의 엽록체에 도달하기 위해 일부 이관 엽록체 DNA단백질 제품은 secretory pathway[27]고, 그러므로 접속 형태적으로 세포 밖에서, 당신은 세포막을 횡단하는 만약처럼 가진다. 너세포외 공간으로 향하고 있었다그러한 경우 엽록체 표적 단백질은 처음에 분비 경로를 따라 이동한다.[43]

엽록체를 획득하는 세포에는 이미 미토콘드리아(및 과산화소, 분비를 위한 세포막)가 있었기 때문에, 새로운 엽록체 숙주는 엽록체 단백질이 잘못된 오르간젤로 보내지는 것을 피하기 위해 독특한 단백질 표적 시스템을 개발해야 했다.[42]

세포질 번역과 N단자 트랜짓 시퀀스

A polypeptide with four amino acids linked together. At the left is the N-terminus, with its amino (H2N) group in green. The blue C-terminus, with its carboxyl group (CO2H) is at the right.
네 개의 아미노산이 서로 연결된 폴리펩타이드.왼쪽에는 N-terminus가 있고, 아미노(HN2) 그룹이 녹색이다.카복실 그룹(COH2)이 있는 파란색 C-terminus는 오른쪽에 있다.

단백질의 전구체인 폴리펩티드아미노산의 사슬이다.폴리펩타이드의 두 끝을 N-terminus 또는 아미노 끝, C-terminus 또는 카르복실 끝이라고 부른다.[44] 유전자에 의해 부호화된 많은 (전부는 아니지만)[45] 엽록체 단백질의 경우, 폴리펩타이드의 N-termini에 클리어 트랜짓 펩타이드(Cleavable Transit 펩타이드)가 첨가되어 수입을[42][46] 위한 엽록체에 폴리펩타이드의 방향을 지시하는 데 사용된다(N-terminal 트랜짓 펩타이드 또한 미토콘드리아 식물로 폴리펩타이드의 방향을 지시하는 데 사용된다).[47]N-단자 트랜짓 시퀀스는 폴리펩타이드의 "전면" 끝에 위치하기 때문에 프리시퀀스라고도[42] 불리는데, 리보솜은 N-단자로부터 C-단자까지 폴리펩타이드 합성을 한다.[44]

엽록체 전달 펩타이드들은 길이와 아미노산 순서에서 큰 변화를 보인다.[46]그것들은 20개에서 150개까지의 아미노산[42] 길이일 수 있다. 비정상적으로 긴 길이로서, 트랜짓 펩타이드들은 실제로 다른 기능을 가진 도메인의 집합체임을 시사한다.[46]트랜짓 펩타이드에는 양전하를 띠는 경향이 있으며,[42] 세린, 트레오닌, 프롤라인 등의 히드록실화 아미노산이 풍부하고 아스파르트산, 글루탐산산성 아미노산이 빈약하다.[46]수용액에서, 전달 순서는 무작위 코일을 형성한다.[42]

그러나 모든 엽록체 단백질이 N-단자 분할 전달 펩타이드를 포함하는 것은 아니다.[42]어떤 것들은 단백질 자체의 기능적 부분 안에 전달 순서를 포함한다.[42]몇몇은 대신 C-terminus에 전송 순서를 덧붙인다.[48]N단자 표적 시퀀스가 부족한 폴리펩타이드의 대부분은 외부 엽록체 으로 보내지는 것 외에 내부 엽록체 막으로 보내지는 것들이다.[42]

인산화, 샤프론 및 운반

엽록체 폴리펩타이드 성분이 시토솔리보솜에 합성된 후, ATP 에너지는 인산염에 사용되거나, 그들의 전달 순서에서 많은 (전부는 아니지만) 인산염 그룹을 첨가할 수 있다.[42]세린트레오닌(둘 다 엽록체 전달 시퀀스에서 매우 일반적임—순서의 20~30%를 차지함)[49]종종 인산염 그룹수용하는 아미노산이다.[47][49]인산화를 수행하는 효소는 엽록체 폴리펩타이드에 특유하며 미토콘드리아페록시솜에 대한 효소는 무시한다.[49]

인산염은 폴리펩타이드의 형태를 변화시켜 14-3-3 단백질이 폴리펩타이드에 쉽게 부착된다.[49][42][50]식물에서는 14-3-3 단백질이 엽록체 전단백질에만 결합한다.[47]또한 폴리펩타이드의 조기 접힘을 막아주는 열충격 단백질 Hsp70에 의해 결합된다.[42]이것은 엽록체 단백질이 그들의 활동적인 형태를 가정하고 그들의 엽록체 기능을 잘못된 장소인 시토솔에서 수행하는 것을 막기 때문에 중요하다.[47][50]동시에 그들은 충분한 형태를 유지해야만 그들이 인지되어 엽록체로 수입될 수 있다.[47]

열충격 단백질과 14-3-3 단백질이 함께 세포질 유도 복합체를 형성해 엽록체 폴리펩타이드 성분이 엽록체로 쉽게 수입된다.[42]

또는 엽록체 전처리제의 전달 펩타이드 성분이 인산화되지 않은 경우에도 엽록체 전처리제는 열충격 단백질이나 Toc159에 여전히 부착할 수 있다.이 복합체들은 GTP 에너지를 이용하여 외부 엽록체 막의 TOC 콤플렉스에 결합할 수 있다.[42]

외부 엽록체 막(TOC)의 반투명체

TOC 콤플렉스, 즉 외부 엽록체 막의 반투명콘외부 엽록체 봉투를 가로질러 전단백질을 수입하는 단백질의 집합체다.TOC 복합체의 5개 하위유닛이 확인되었는데, 2개의 GTP 결합 단백질 Toc34와 Toc159, 단백질 수입 터널 Toc75[42], 그리고 Toc64와 Toc12 단백질이다.[45]

처음 3개의 단백질은 1개의 Toc159, 4-5개의 Toc34s, 그리고 4개의 Toc75s로 구성된 핵심 복합체를 형성하며, 가로 13나노미터의 원반에 4개의 구멍을 형성한다.핵심 단지 전체의 무게는 약 500킬로달톤이다.다른 두 단백질인 Toc64와 Toc12는 핵심 복합체와 연관되어 있지만 그것의 일부가 아니다.[45]

토크34와 33

Toc34 from a pea plant. Toc34 has three almost identical molecules (shown in slightly different shades of green), each of which forms a dimer with one of its adjacent molecules. Part of a GDP molecule binding site is highlighted in pink.[51]
완두콩 식물에서 나온 토씨34.Toc34는 거의 동일한 세 개의 분자(약간 다른 녹색 색조로 표시됨)를 가지고 있으며, 각각의 분자는 인접한 분자 중 하나와 함께 조광기를 형성한다.GDP 분자 결합 부위의 일부는 분홍색으로 강조되어 있다.[51]

Toc34소수성[52] C-단자 꼬리에 의해 바깥쪽 엽록체 막에 고정되어 있는 일체형 단백질이다.[42][50]그러나 큰 구아노신 삼인산염(GTP)을 포함한 대부분의 단백질은 스트로마로 돌출된다.[50]

토씨34의 일은 사이토솔에서 엽록체 전단백질을 몇 마리 잡아 나머지 토씨 콤플렉스로 넘기는 것이다.[42]ATP와 유사한 에너지 분자인 GTP가 Toc34에 붙으면 단백질은 세포솔에 있는 많은 엽록체 전구균에 훨씬 더 잘 결합할 수 있게 된다.[42]엽록체 프리프로테인의 존재로 인해 Toc34는 GTP를 Guanosine diphosphate(GDP)와 무기인산염으로 분해하게 된다.이러한 GTP의 상실은 Toc34 단백질이 엽록체 전단백질을 분비하게 하여 다음 TOC 단백질로 넘긴다.[42]Toc34는 그리고 나서, 아마도 알려지지 않은 GDP 교환 인자의 도움으로 고갈된 GDP 분자를 방출한다.Toc159영역은 GDP 제거를 수행하는 교환 요인일 수 있다.그러면 Toc34 단백질은 GTP의 또 다른 분자를 차지하고 다시 순환을 시작할 수 있다.[42]

Toc34는 인산화를 통해 꺼질 수 있다.외부 엽록체 막 위에서 표류하는 단백질 키나아제ATP를 사용하여 Toc34 단백질에 인산염 그룹을 첨가할 수 있어 다른 GTP 분자를 받을 수 없게 되어 단백질의 활동을 억제할 수 있다.이것은 엽록체로의 단백질 수입을 규제하는 방법을 제공할 수 있다.[42][50]

아라비도시스 탈리아나 의 동음이의 단백질인 AtToc33과 AtToc34(The AtArabidopsis thaliana를 나타냄)[42][50][50]를 가지고 있는데, 각각 완두콩(psToc34라 함)에서 Toc34와 아미노산 순서에서 약 60%가 일치한다.앳토크33은 아라비도프시스에서는 가장 흔하며,[50] 인광화에 의해 꺼질 수 있기 때문에 Toc34의 기능성 아날로그다.반면에 AtToc34는 인산염일 수 없다.[42][50]

토크159

Toc159Toc34와 같은 또 다른 GTP 바인딩 TOC 하위 유닛이다.Toc159는 세 의 도메인을 가지고 있다.N단자 끝에는 산성 아미노산이 풍부하고 단백질 길이의 약 절반을 차지하는 A-도메인이 있다.[42][52]A-도메인은 종종 분리되어 86킬로달톤 파편인 Toc86을 남긴다.[52]중간에는 그것의 GTP 바인딩 도메인이 있는데, 이것은 Toc34의 동음이의 GTP 바인딩 도메인과 매우 유사하다.[42][52]C-단자 끝에는 친수성 M-영역이 있는데,[42] 이것은 단백질을 바깥쪽 엽록체 막에 고정시킨다.[52]

Toc159는 아마도 GTP를 이용하여 사이토솔의 단백질을 인식하면서 Toc34와 같은 작용을 많이 할 것이다.인산화를 통해 조절할 수 있지만 인산염 Toc34와는 다른 단백질 키나아제로 조절할 수 있다.[45]그것의 M-도메인은 엽록체 전단백질이 이동하는 터널의 일부를 형성하며, GTP의 에너지를 이용하여 전단백질을 밀어내는 힘을 제공하는 것처럼 보인다.[42]

Toc159가 항상 TOC 단지의 일부로 발견되는 것은 아니다. Toc159는 또한 Cytosol에 용해된 채로 발견되었다.이는 시토솔에서 엽록체 전단백질을 발견해 다시 TOC 단지로 운반하는 셔틀 역할을 할 수도 있음을 시사한다.하지만 이런 행동에 대한 직접적인 증거는 많지 않다.[42]

Toc159 단백질인 Toc159, Toc132, Toc120, Toc90아라비도피스 탈리아나에서 발견되었다.그들은 그들의 A-돔의 길이가 다양하며, 그것은 Toc90에서 완전히 사라졌다.Toc132, Toc120, Toc90은 비사진합성 전구단백질 같은 것을 수입하는 데 특화된 기능을 가지고 있는 것으로 보이며, Toc159를 대체할 수 없다.[42]

Toc75

β-바렐 β-바렐의 일반적인 모양은 다수의 β-시트로 정렬된 속이 빈 실린더다.표시된 단백질은 구체적으로 Toc75가 아니라는 에 유의하십시오.
β-barrel The general shape of a β-barrel is a hollow cylinder lined by multiple β-sheets. Note that the protein depicted is not Toc75 specifically.

Toc75는 바깥쪽 엽록체 봉투에서 가장 풍부한 단백질이다.TOC 모공 자체의 대부분을 이루는 트랜섬브레인 튜브다.Toc75는 16개의 β-완성 시트로 정렬된 β-바렐 채널이다.[42]그것이 형성하는 구멍은 끝부분의 폭이 약 2.5 나노미터이고 가장 좁은 지점에서 지름 약 1.4–1.6 나노미터로 축소된다. 부분적으로 접힌 엽록체 전단백질이 통과할 수 있을 정도로 넓다.[42]

Toc75는 또한 엽록체 전단백질에도 바인딩할 수 있지만, 이것은 Toc34나 Toc159보다 훨씬 더 나쁘다.[42]

Arabidopsis thaliana는 그들을 위해 코드화하는 유전자의 염색체 위치에 의해 명명된 Toc75의 여러 개의 등소 형태를 가지고 있다.AtToc75 III는 이 중 가장 풍부하다.[42]

내부 엽록체 막(TIC)의 반투명체

내부 엽록체반투명체[42] TIC trancon, 즉 내부 엽록체 trancon은 내부 엽록체 봉투를 가로질러 단백질을 수입하는 또 다른 단백질 복합체다.엽록체 폴리펩타이드 체인은 아마도 두 콤플렉스를 동시에 여행하는 경우가 많지만, TIC 콤플렉스는 또한 인터엠브레인 공간에서 잃어버린 전단백질을 회수할 수 있다.[42]

TOC 반투명체처럼 TIC 반투명체에는 Tic110, Tic40, Tic21과 같이 느슨하게 연관된 몇몇 주변 단백질로 둘러싸인 큰 핵심 복합체가 있다.[53]핵심 단지는 무게가 약 100만 달톤이며, 각각 3개씩의 Tic214, Tic100, Tic56, Tic20 I을 포함하고 있다.[53]

tic20

tic20은 4개의 투과성 α-헬리케스를 가지고 있는 으로 생각되는 일체형 단백질이다.[42]그것은 100만 달튼 TIC 단지에서 발견된다.[53]세균성 아미노산 운반체, 미토콘드리아 수입단백질 Tim17[42](내측 미토콘드리아 translocase)과 유사해 TIC 수입채널의 일부로 제안돼 왔다.[54][42]그러나 이것에 대한 시험관내 증거는 없다.[42]아라비도시스 탈리아나에서는 바깥쪽 엽록체 막에 있는 Toc75 단백질의 약 5개 당 내부 엽록체 막에는 Tic20 I 단백질(아랍디도프스의 Tic20의 주 형태)이 2개씩 있는 것으로 알려져 있다.[53]

Tic214, Tic100, Tic56과 달리 Tic20은 시아노박테리아동질적 친족과 거의 모든 엽록체 계열을 가지고 있어 최초의 엽록체 내합성증 이전에 진화했음을 시사한다.Tic214, Tic100, Tic56엽록체 엽록체 특유의 것으로 나중에 진화했음을 시사한다.[53]

틱214

Tic214는 또 다른 TIC 코어 복합단백질인데, 무게는 214킬로달톤에 불과하기 때문에 이름이 붙여졌다.길이는 1786개의 아미노산이며, N-단자 끝에 6개의 트랜섬브레인 도메인을 가지고 있는 것으로 생각된다.Tic214는 엽록체 DNA, 더 구체적으로 첫 번째 열린 판독 프레임 ycf1에 의해 코딩된 것으로 유명하다.Tic214와 Tic20은 아마도 전체 막에 걸쳐 있는 백만 개의 달튼 TIC 콤플렉스의 부분을 구성하고 있을 것이다.Tic20은 복합체 내부에 묻혀 있고 Tic214는 내부 엽록체양쪽에 노출돼 있다.[53]

틱100

Tic100은 871개의 아미노산가진인코딩 단백질이다.871개의 아미노산은 총 무게가 10만 달톤에 약간 못 미치는데, 성숙한 단백질은 아마도 엽록체(분할성 트랜짓 펩타이드 없음)로 수입할 때 아미노산이 전혀 손실되지 않을 것이기 때문에 Tic100이라는 이름이 붙었다.틱100은 엽록체 공간과 마주보고 있는 측면의 100만 달튼 복합체의 가장자리에서 발견된다.[53]

틱56

tic56도 핵으로 부호화된 단백질이다.그것의 유전자 인코드는 길이가 527개로 무게가 6만2000달톤에 육박한다; 성숙한 형태는 아마도 엽록체로 수입될 때 56,000달톤이 나가는 것으로 잘라내는 과정을 거치게 될 것이다.tic56은 주로 100만 달튼 콤플렉스 안에 내장되어 있다.[53]

틱56과 틱100은 육지식물 중 보존도가 높지만 기능이 알려진 단백질을 닮지 않았다.둘 다 어떤 전송 영역도 없다.[53]

참고 항목

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