베타 액틴 (인간 유전자 및 단백질 약어 ACTB /ACTB )은 인간에서 확인된 6가지 액틴 이소성형 중 하나이다. 이것은 두 개의 비근골격계 액틴 중 하나이다. 액틴은 세포 운동성, 구조, 무결성에 관여하는 보존도가 높은 단백질이다[5] [6] . 알파 액틴은 계약체계의 주요 구성 요소다.[7]
상호작용 베타 액틴은 SPTBN2 와 상호작용하는 것으로 나타났다 .[8] [9] 또한 RNA 결합 단백질 인 Sam68은 시토스켈레톤 성분으로 덴드리트리틱 척추의 시냅스 형성을 조절하는 mRNA 인코딩 β-actin과 상호작용하는 것으로 밝혀졌다.
베타 액틴은 eNOS를 활성화하여 NO를 증가시키는 것으로 나타났다. 액틴의 8-아미노산 잔류물(326-333)이 액틴과 eNOS 사이의 상호작용을 중재하는 것으로 나타났다.[10]
임상 관련성 이 유전자의 재발한 돌연변이는 큰 B세포 림프종을 확산 시키는 사례와 연관되어 왔다.[11]
적용들 베타 액틴은 총 단백질 양을 정상화하고 샘플의 단백질 분해 여부를 확인하기 위해 종종 웨스턴 블롯팅 에서 부하 제어 로 사용된다. 그 대본은 qPCR 에서 하우스키핑 유전자 표준으로도 흔히 사용된다. 그것의 분자량은 약 42 kDa이다.
참조 ^ a b c GRCh38: 앙상블 릴리스 89: ENSG000075624 - 앙상블 , 2017년 5월 ^ a b c GRCm38: 앙상블 릴리스 89: ENSMUSG000029580 - 앙상블 , 2017년 5월 ^ "Human PubMed Reference:" . National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine . ^ "Mouse PubMed Reference:" . National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine . ^ Gunning PW, Ghoshdastider U, Whitaker S, Popp D, Robinson RC (Jun 2015). "The evolution of compositionally and functionally distinct actin filaments" . Journal of Cell Science . 128 (11): 2009–2019. doi :10.1242/jcs.165563 . PMID 25788699 . ^ Hanukoglu I, Tanese N, Fuchs E (Feb 1983). "Complementary DNA sequence of a human cytoplasmic actin. Interspecies divergence of 3' non-coding regions". Journal of Molecular Biology . 163 (4): 673–8. doi :10.1016/0022-2836(83)90117-1 . PMID 6842590 . ^ "Entrez Gene: ACTB actin, beta" . ^ Mao B, Wu W, Li Y, Hoppe D, Stannek P, Glinka A, Niehrs C (May 2001). "LDL-receptor-related protein 6 is a receptor for Dickkopf proteins". Nature . 411 (6835): 321–5. Bibcode :2001Natur.411..321M . doi :10.1038/35077108 . PMID 11357136 . S2CID 4323027 . ^ Holleran EA, Ligon LA, Tokito M, Stankewich MC, Morrow JS, Holzbaur EL (Sep 2001). "beta III spectrin binds to the Arp1 subunit of dynactin" . The Journal of Biological Chemistry . 276 (39): 36598–605. doi :10.1074/jbc.M104838200 . PMID 11461920 . ^ Kondrikov D, Fonseca FV, Elms S, Fulton D, Black SM, Block ER, Su Y (Feb 2010). "Beta-actin association with endothelial nitric-oxide synthase modulates nitric oxide and superoxide generation from the enzyme" . The Journal of Biological Chemistry . 285 (7): 4319–27. doi :10.1074/jbc.M109.063172 . PMC 2836036 . PMID 19946124 . ^ Lohr JG, Stojanov P, Lawrence MS, Auclair D, Chapuy B, Sougnez C, Cruz-Gordillo P, Knoechel B, Asmann YW, Slager SL, Novak AJ, Dogan A, Ansell SM, Link BK, Zou L, Gould J, Saksena G, Stransky N, Rangel-Escareño C, Fernandez-Lopez JC, Hidalgo-Miranda A, Melendez-Zajgla J, Hernández-Lemus E, Schwarz-Cruz y Celis A, Imaz-Rosshandler I, Ojesina AI, Jung J, Pedamallu CS, Lander ES, Habermann TM, Cerhan JR, Shipp MA, Getz G, Golub TR (Mar 2012). "Discovery and prioritization of somatic mutations in diffuse large B-cell lymphoma (DLBCL) by whole-exome sequencing" . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 109 (10): 3879–84. Bibcode :2012PNAS..109.3879L . doi :10.1073/pnas.1121343109 . PMC 3309757 . PMID 22343534 .
외부 링크 추가 읽기 Vandekerckhove J, Leavitt J, Kakunaga T, Weber K (1980). "Coexpression of a mutant beta-actin and the two normal beta- and gamma-cytoplasmic actins in a stably transformed human cell line". Cell . 22 (3): 893–9. doi :10.1016/0092-8674(80)90566-8 . PMID 6893954 . S2CID 54299848 . Leavitt J, Gunning P, Porreca P, Ng SY, Lin CS, Kedes L (1984). "Molecular cloning and characterization of mutant and wild-type human beta-actin genes" . Molecular and Cellular Biology . 4 (10): 1961–9. doi :10.1128/mcb.4.10.1961 . PMC 369012 . PMID 6095033 . Ng SY, Gunning P, Eddy R, Ponte P, Leavitt J, Shows T, Kedes L (1985). "Evolution of the functional human beta-actin gene and its multi-pseudogene family: conservation of noncoding regions and chromosomal dispersion of pseudogenes" . Molecular and Cellular Biology . 5 (10): 2720–32. doi :10.1128/mcb.5.10.2720 . PMC 367010 . PMID 3837182 . Snásel J, Pichová I (1997). "The cleavage of host cell proteins by HIV-1 protease". Folia Biologica . 42 (5): 227–30. doi :10.1007/BF02818986 . PMID 8997639 . S2CID 7617882 . Gunning P, Weinberger R, Jeffrey P (Apr 1997). "Actin and tropomyosin isoforms in morphogenesis". Anatomy and Embryology . 195 (4): 311–5. doi :10.1007/s004290050050 . PMID 9108196 . S2CID 9692297 . Kimura T, Hashimoto I, Nishikawa M, Fujisawa JI (1997). "A role for Rev in the association of HIV-1 gag mRNA with cytoskeletal beta-actin and viral protein expression". Biochimie . 78 (11–12): 1075–80. doi :10.1016/S0300-9084(97)86732-6 . PMID 9150887 . Szentirmay MN, Sawadogo M (May 2000). "Spatial organization of RNA polymerase II transcription in the nucleus" . Nucleic Acids Research . 28 (10): 2019–25. doi :10.1093/nar/28.10.2019 . PMC 105382 . PMID 10773068 . Anderson JL, Hope TJ (Apr 2004). "HIV accessory proteins and surviving the host cell". Current HIV/AIDS Reports . 1 (1): 47–53. doi :10.1007/s11904-004-0007-x . PMID 16091223 . S2CID 34731265 . Pederson T, Aebi U (Nov 2005). "Nuclear actin extends, with no contraction in sight" . Molecular Biology of the Cell . 16 (11): 5055–60. doi :10.1091/mbc.E05-07-0656 . PMC 1266405 . PMID 16148048 . Perrin BJ, Ervasti JM (Oct 2010). "The actin gene family: function follows isoform" . Cytoskeleton . 67 (10): 630–4. doi :10.1002/cm.20475 . PMC 2949686 . PMID 20737541 .
참고 항목
PDB 갤러리
1atn : 액틴의 원자 구조:DNASE I 복합체
1c0f : 겔솔린 세그먼트 1 복합체에서 딕티요스텔리움 CAATP-actin의 결정구조
1c0g : 겔솔린 세그먼트 1과 지시요스텔리움/테트라히메나 치메라 액틴(Mutant 228: Q228K/T229A/A230Y/E360H) 사이의 1:1 복합 크리스털 구조
1d4x : Elegans Mg-ATP Actin Complex with Human Gelsolin Segment 1의 분해능 1.75.
1dej : CRYSTAL STRUCTURE OF A DICTYOSTELIUM/TETRAHYMENA CHIMERA ACTIN (MUTANT 646: Q228K/T229A/A230Y/A231K/S232E/E360H) IN COMPLEX WITH HUMAN GELSOLIN SEGMENT 1
1eqy : RABB 사이의 복잡함IT 근육 알파 액틴: 인간 겔솔린 도메인 1
1esv : 라트런쿨린 A 사이의 복잡함:토끼 근육 알파 액틴: 인간 겔솔린 도메인 1
1h1v : GELSOLIN G4-G6/ACTIN 복합체
1hlu : 액틴 결합 ATP 인산염 용제가 접근 가능한 소 베타 액틴 프로필린 복합체의 구조
1ijj : RABB 사이의 콤플렉스의 X-Ray 결정분해능 2.85에서 IT 골격근 작용 및 래트런쿨린 A
1kxp : 골격 작용이 있는 복합체 내 비타민D 결합 단백질의 결정구조
1lcu : Polylysine이 필라멘트 조립체를 핵으로 만드는 항타렐 액틴 디머를 유도한다: 3.5A 해상도의 결정구조
1lot : 비타민D 결합 단백질을 포함한 액틴 복합체의 결정구조
1m8q : 곤충 비행 근육의 Tomograms에서 얻은 평균 경직 교차 교량의 분자 모델
1ma9 : 인간 비타민D 결합 단백질과 토끼 근육 액틴 복합체의 결정 구조
1mdu : 인간 겔솔린 세그먼트 1로 복잡한 치킨 액틴 트리머의 결정 구조(GS-1)
1mvw : 곤충 비행 근육의 Tomograms(토모그램)에서 얻은 평균 경직 교차 교량의 분자 모델
1nlv : Ca ATP와 휴먼겔솔린 세그먼트 1로 복합된 디스코스텔리움 액틴의 결정구조
1nm1 : D의 결정구조. 분해능 1.8A에서 겔솔린 세그먼트 1과 Mg ATP로 복잡한 Dicsoideum Actin
1nmd : D의 결정구조. 리튬 ATP가 존재하는 디스코이덤 액틴겔솔린 세그먼트 1 복합체 결정화
1nwk : ATP 상태에서 모노메릭 액틴의 결정구조
1o18 : 곤충 비행 근육의 Tomogram(토모그램)에서 얻은 평균 경직 교차 교량의 분자 모델
1o19 : 곤충 비행 근육의 Tomogram(토모그램)에서 얻은 평균 경직 교차 교량의 분자 모형
1o1a : 곤충 비행 근육의 Tomogram(토모그램)에서 얻은 평균 경직 교차 교량의 분자 모델
1o1b : 곤충 비행 근육의 Tomogram(토모그램)에서 얻은 평균 경직 교차 교량의 분자 모델
1o1c : 곤충 비행 근육의 Tomogram(토모그램)에서 얻은 평균 경직 교차 교량의 분자 모델
1o1d : 곤충 비행 근육의 Tomogram(토모그램)에서 얻은 평균 경직 교차 교량의 분자 모델
1o1e : 곤충 비행 근육의 Tomogram(토모그램)에서 얻은 평균 경직 교차 교량의 분자 모델
1o1f : 곤충 비행 근육의 Tomogram(토모그램)에서 얻은 평균 경직 교차 교량의 분자 모델
1o1g : 곤충 비행 근육의 Tomogram(토모그램)에서 얻은 평균 경직 교차 교량의 분자 모델
1p8z : 토끼 근육 알파-액틴 사이의 복잡함: 인간겔솔린 잔류물 Val26-Glu156
1qz5 : 카비라마이드 C와 복합된 토끼 액틴의 구조
1qz6 : 자스피사미드 A와 복합된 토끼 액틴의 구조
1w : Actin Crystal Dynamics: Anti-parallel Dimmer에 의해 매개된 F-actin 핵화, 중합화 및 분지에 대한 구조적 의미
1rfq : Actin Crystal Dynamics: Anti-parallel Dimmer에 의해 매개된 F-actin 핵화, 중합화 및 분지에 대한 구조적 의미
1rgi : 작용하는 겔솔린 도메인 G1-G3의 결정구조
1제곱 : 골격 액틴이 있는 복합체 내 시불롯의 결정구조
1t44 : 티모신-B4에 의한 액틴 격리 구조기준: arp2/3 활성화에 대한 의미
1wua : Aplyronine A-actin 복합체의 구조
1y64 : ATP-actin으로 복잡한 Bni1p Formin Homology 2 도메인
1yync : swinholide A와 함께 복합된 액틴의 결정구조
2a3z : Actin-DNAse I를 사용하는 WASP의 WH2 도메인의 테르나리 복합체
2a40 : Actin-DNAse I이 있는 WAVE의 WH2 도메인의 테너리 복합체
2a41 : Actin-DNAse I을 포함한 WIP의 WH2 도메인의 테너리 복합체
2asm : 레이디스폰기올라이드를 이용한 복합 토끼액틴의 구조 A
2아소 : 스핑크솔라이드 B와 함께 복합된 토끼 액틴의 구조
2asp : Reidisponiolide C를 사용한 복합 토끼 액틴의 구조
2d1k : Actin-dnase I과 밈의 WH2 도메인의 테르나리 콤플렉스
2ff3 : 겔솔린 도메인 1:N 와스프 V2 모티브 하이브리드(actin)의 크리스털 구조
2ff6 : 액틴과 콤플렉스의 젤솔린 도메인 1:시불롯 도메인 2 하이브리드 결정구조
2fxu : 1.35 A 해상도에서 비스트라마이드 A-액틴 복합체의 X선 구조
2gwj : SpvB ADP-리보실화 액틴: 육각 결정 형태
2gwk : SpvB ADP-리보실화 액틴: Orthorhombic crystal form
2hf3 : ADP 바운드 상태의 모노메릭 액틴 결정구조
2hf4 : ATP 바인딩 상태에서 모노메릭 액틴의 결정 구조
2hmp : 프로테아제 ECP32로 분해된 복잡하지 않은 액틴
2Q1n : Actin Dimer Cross-Linked Betters 41과 374
2Q31 : Actin Dimmer Cross-Linked Betters 41과 374, 그리고 잔류물 47과 48 사이에서 아중분리신(subtilisin)에 의해 단백질 분해된다.
2q36 : Actin Dimer Cross-linked with Kabiramide C.